Peptide auto-assemblé: Faire progresser la conception moléculaire grâce à des structures biomoléculaires programmables

Par Fouad Sabry

Peptide auto-assemblé-ce chapitre présente le concept de peptides qui s'organisent spontanément en structures organisées, essentielles pour de nombreuses applications en nanomédecine et en science des matériaux.

Peptide-explorez les éléments constitutifs fondamentaux des peptides, en explorant leur rôle dans les fonctions biologiques et leur potentiel d'auto-assemblage pour les matériaux avancés.

Assemblage dirigé de micro et nanostructures-découvrez comment la manipulation précise des peptides permet la création de structures complexes à l'échelle micro et nanométrique, ouvrant la voie à des innovations en nanotechnologie.

Hydrogel-découvrez les propriétés et les applications des hydrogels dans la création de matériaux polyvalents pouvant être utilisés dans l'administration de médicaments, l'ingénierie tissulaire et les biomatériaux.

Bobine enroulée-ce chapitre explique le motif coiledcoil présent dans les peptides, offrant un aperçu de son rôle dans le repliement des protéines et de son potentiel d'utilisation dans la conception de nanostructures.

Nanotechnologie-explorez le domaine plus large de la nanotechnologie, en mettant l'accent sur la façon dont les peptides auto-assemblés révolutionnent la science des matériaux, la médecine et l'électronique.

Structure des protéines-obtenez une compréhension plus approfondie du repliement des protéines et du rôle que jouent les peptides dans la détermination de la structure et de la fonction des protéines, essentielles à la création de biomatériaux artificiels.

Protéolipide-ce chapitre traite des structures hybrides des protéines et des lipides, soulignant leur importance dans le développement des nanostructures et leurs applications médicales potentielles.

Nanoélectronique-découvrez l'intersection entre les peptides et l'électronique, en mettant l'accent sur la façon dont les peptides auto-assemblés peuvent être utilisés pour créer des nanomatériaux fonctionnalisés pour les appareils électroniques avancés.

Jiban Jyoti Panda-un focus particulier sur les contributions de Jiban Jyoti Panda au domaine de l'auto-assemblage des peptides, offrant un aperçu de la recherche et des applications de pointe.

Auto-assemblage des nanoparticules-ce chapitre met en évidence le rôle des peptides dans l'auto-assemblage des nanoparticules, essentiel pour créer des matériaux aux propriétés nouvelles pour diverses applications.

Shuguang Zhang-explorez le travail pionnier de Shuguang Zhang, qui a fait des progrès significatifs dans le domaine de la nanotechnologie à base de peptides, offrant une compréhension plus approfondie de son potentiel.

Nanotechnologie de l'ADN-un chapitre clé explorant l'intégration de l'ADN avec des peptides pour créer des nanostructures complexes et fonctionnelles, ouvrant la voie à des applications innovantes en biomédecine et en science des matériaux.

Échelles d'hydrophobicité-comprendre comment l'hydrophobicité affecte le comportement des peptides et leur capacité à s'auto-assembler, ce qui est essentiel pour la conception de matériaux à base de peptides.

Hydrophobine-découvrez les protéines hydrophobines et leur rôle dans les processus d'auto-assemblage, en vous concentrant sur leurs applications en biotechnologie et en science des matériaux.

Nanostructure-découvrez les différents types de nanostructures qui peuvent être créées par auto-assemblage de peptides, en soulignant leur potentiel dans des domaines tels que l'administration de médicaments, l'ingénierie tissulaire et la fabrication de matériaux.

Biointerface-ce chapitre traite de l'interaction entre les systèmes biologiques et les matériaux, expliquant comment les peptides peuvent être utilisés pour concevoir des interfaces biocompatibles pour des applications médicales et industrielles.

• Langue: Français
• Éditeur: Un Milliard De Personnes Informées [French]
• Date de sortie: 12 mars 2025

Aperçu du livre

Chapitre 1 :Peptide auto-assemblé

Il existe une famille de peptides connus sous le nom de peptides auto-assemblés, qui sont responsables de l'assemblage spontané d'eux-mêmes en nanostructures organisées. Depuis leur première publication en 1993, ces peptides ont attiré beaucoup d'attention dans le domaine de la nanotechnologie en raison du fait qu'ils ont le potentiel d'être utilisés dans une variété de domaines, notamment la nanotechnologie biomédicale, la culture de cellules tissulaires, l'électronique moléculaire et bien d'autres.

Les peptides capables de s'auto-assembler efficacement servent de blocs de construction pour une variété d'applications impliquant des matériaux et des dispositifs. L'essence de cette technologie est d'imiter ce que fait la nature, c'est-à-dire d'utiliser des mécanismes de reconnaissance moléculaire pour construire des assemblages ordonnés de blocs de construction capables de mener des opérations biochimiques.

Parce qu'ils peuvent être conçus pour être combinés avec une grande variété d'autres éléments constitutifs, tels que les lipides, les sucres, les acides nucléiques, les nanocristaux métalliques, etc., les peptides ont la capacité de servir d'éléments constitutifs robustes pour une grande variété de matériaux. Cela donne aux peptides un avantage sur les nanotubes de carbone, qui sont un autre nanomatériau populaire, car la structure du carbone n'est pas réactive. Ils ont également la capacité d'être biocompatibles et de reconnaître les molécules ; Ce dernier est particulièrement avantageux car il permet une sélection sélective, nécessaire à la construction de nanostructures organisées. En plus de cela, les peptides présentent une résistance exceptionnelle aux dénaturants, aux détergents et aux températures extrêmement volatiles.

En raison du fait que les peptides sont capables d'effectuer un auto-assemblage, ils peuvent être utilisés comme outils de fabrication, qui continueront à se développer pour devenir un composant essentiel dans la fabrication de nanomatériaux. Pour que les peptides puissent s'auto-assembler, il est nécessaire que les molécules soient structurellement et chimiquement compatibles les unes avec les autres. La stabilité physique et chimique des structures produites est démontrée.

L'utilisation de peptides auto-assemblés pour construire des nanostructures de manière ascendante présente un certain nombre d'avantages, dont l'un est la possibilité d'ajouter des caractéristiques particulières ; Les peptides peuvent être modifiés pour remplir des fonctions particulières. En adoptant cette stratégie, les bâtiments finaux sont construits par l'auto-intégration d'un certain nombre d'éléments modestes et simples. En raison du fait que la méthode descendante de miniaturisation des appareils par l'utilisation de procédés sophistiqués de lithographie et de gravure a atteint une limite physique, cette approche est nécessaire pour la construction à l'échelle nanométrique. En outre, la technique descendante est principalement applicable à la technologie basée sur le silicium et ne peut donc pas être utilisée pour le développement de systèmes biologiques.

Dans la structure du peptide, il y a quatre couches qui sont structurées hiérarchiquement. C'est la séquence des acides aminés qui composent la chaîne peptidique qui constitue la structure fondamentale d'un peptide. Les molécules qui composent les acides aminés sont des monomères qui contiennent un groupe fonctionnel carboxyle et un groupe amine. De plus, une grande variété de groupes chimiques supplémentaires, tels que les thiols et les alcools, sont liés à divers acides aminés. Par conséquent, il est plus facile pour les peptides de s'engager dans une grande variété d'interactions chimiques et, par conséquent, de reconnaissances moléculaires ; Dans le cas des peptides auto-assemblés sur mesure, des acides aminés naturels et non naturels sont utilisés. La formation de petits peptides, qui se connectent ensuite pour former de longues chaînes polypeptidiques, est accomplie par la liaison régulée de ces molécules.

Au cours de ces chaînes, les groupes amines (NH) et carbonyles (CO) alternés sont extrêmement polaires et établissent rapidement des liaisons hydrogène entre eux. La formation de structures secondaires est possible grâce à ces liaisons hydrogène, qui relient les chaînes peptidiques entre elles. Les hélices alpha et les feuillets bêta sont des exemples de structures secondaires qui conservent leur stabilité. Il y a des boucles, des tours et des bobines aléatoires qui sont générés, et ce sont des exemples de structures secondaires instables. Lorsque la structure principale est produite, la structure secondaire qui se forme dépend de la structure primaire ; Différentes séquences d'acides aminés produisent des préférences distinctes.

Les structures tertiaires sont généralement formées de structures secondaires se repliant en structures tertiaires à l'aide d'une variété de boucles et de torsions. La présence d'interactions non covalentes est ce qui distingue la structure secondaire de la structure tertiaire. La structure secondaire ne contient pas ces interactions. Au cours de la formation d'une structure quaternaire, deux ou plusieurs chaînes distinctes de polypeptides sont réunies pour produire ce que l'on appelle une sous-unité protéique.

Il y a un processus de réassemblage dynamique qui a lieu tout au long du processus d'auto-assemblage des chaînes peptidiques. Ce processus se déroule fréquemment de manière auto-cicatrisante. Les forces de van der Waals, les liaisons ioniques, les liaisons hydrogène et les forces hydrophobes sont les types d'interactions qui sont responsables de la facilitation du réassemblage des structures peptidiques. De plus, ces pressions font fonctionner plus efficacement la fonction de reconnaissance moléculaire que les peptides englobent. Ces interactions fonctionnent selon une préférence qui est déterminée par les caractéristiques énergétiques et la spécificité de l'interaction.

Une grande variété de nanostructures peuvent être produites avec ce procédé. Les nanotubes sont caractérisés comme des nano-objets allongés et dotés de trous définis à l'intérieur. À l'exception des nanotubes, qui sont creux à l'intérieur, les nanofibrilles sont solides à l'intérieur.

Il est possible d'effectuer rapidement la synthèse de peptides en utilisant le processus bien établi de la chimie en phase solide, et cela peut être fait en volumes de grammes ou de kilogrammes. Il est possible d'appliquer la conformation de l'isomère d dans le processus de synthèse peptidique.

Les dipeptides peuvent être dissous dans du 1,1,1,3,3,3-hexafluoro-2-propanol à une concentration de 100 mg/ml, puis la solution est diluée avec de l'eau jusqu'à ce qu'elle atteigne une concentration inférieure à 2 mg/ml. Ce processus donne naissance à des nanostructures. Grâce à ce procédé, on produit des nanotubes multiparois d'un diamètre allant de 80 à 300 nanomètres. Ces nanotubes sont composés de dipeptides dérivés du motif de diphénylalanine observé dans le peptide β-amyloïde de la maladie d'Alzheimer. En introduisant un thiol dans la diphénylalanine, il est possible de fabriquer des nanosphères à la place. Des nanosphères d'un diamètre allant de 10 à 100 nanomètres peuvent également être produites de cette manière, en utilisant un peptide de diphénylglycine comme matériau de départ.

Afin de déterminer les propriétés mécaniques des nanotubes, la microscopie à force atomique peut être utilisée. Afin d'étudier les architectures des nanofibres peptidiques Lego, la microscopie électronique à balayage et la microscopie à forces atomiques sont utilisées.

Les structures des peptides tensioactifs peuvent être observées à l'aide d'études de diffusion dynamique de la lumière.

Une approche de préparation d'échantillons par congélation rapide et gravure profonde a été utilisée dans le but de mener des recherches sur les peptides tensioactifs. Cette procédure est conçue pour minimiser les effets sur la structure. La microscopie électronique à transmission permet d'étudier les nanostructures de l'échantillon en trois dimensions. Les nanostructures sont congelées à une température de -196 degrés Celsius.

En utilisant la technologie informatique, il est possible de construire et d'étudier un modèle moléculaire de peptides et les interactions entre eux.

Certains tests peuvent être effectués sur des peptides particuliers. Par exemple, un test d'émission fluorescente pourrait être appliqué aux fibrilles amyloïdes en utilisant le colorant Thioflavin T. Ce colorant se lie spécifiquement au peptide et présente une fluorescence bleue lorsqu'il est